Domänenbewegung bei Katalyse
Die wichtigste Methode der Proteinstrukturbestimmung durch Röntgenbeugungsanalyse liefert nur statische Bilder von Enzymen. Es ist jedoch bekannt, daß sich die räumliche Struktur vieler Enzyme je nach Bindungszustand von Liganden (Coenzym, Substrat, Inhibitor) ändert. Im Lauf der Katalyse chemischer Reaktionen kommt es so zu Bewegungen einzelner Domänen in den Proteinmolekülen. In der Familie der Nucleosidmonophosphatkinasen sind diese Konformationsänderungen während eines katalytischen Zyclus besonders ausgeprägt. Die Enzyme katalysieren die Reaktion
N1TP Mg2+ + N2MP <--> N1DP + Mg2+ + N2DP
wobei N1 und N2 (verschiedene) Nucleobasen sind.
Eine Reihe verschiedener Adenylat- und Uridylatkinasen mit unterschiedlichen Liganden konnten kristallisiert und die Strukturen aufgeklärt werden. Diese Strukturen entsprechen verschiedenen Zwischenstufen des Reaktionszyklus. Durch Hintereinanderschalten von übereinandergelegten Strukturen (und interpolation von Zwischenstufen) konnte ein Film der Bewegungen über den Reaktionsweg erstellt werden (© Institut für Organische Chemie und Biochemie, Albert Ludwigs-Universität Freiburg; dort gibt es weitere Filme in anderen Formaten):
